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Premio Nobel per la Chimica 2017: Molecole di vita catturate in 3D

L'uso della microscopia crioelettronica, sviluppata separatamente dai Laureati, consente di congelare le biomolecole durante il movimento e di rappresentarle a risoluzione atomica. Questa tecnologia, ha affermato il Comitato Nobel, 'ha spostato la biochimica in una nuova era'.

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Il premio Nobel per la chimica 2017 è stato assegnato mercoledì a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson per lo sviluppo della microscopia crioelettronica per la determinazione della struttura ad alta risoluzione di biomolecole in soluzione.





Il microscopio elettronico è stato progettato nei primi anni '30 dal fisico tedesco Ernst Ruska, per il quale gli è stato assegnato il Premio Nobel per la Fisica nel 1986 (insieme a Gerd Binnig e Heinrich Rohrer che hanno condiviso l'altra metà del Premio). Quattro anni prima, il Nobel per la chimica del 1982 era andato da Aaron Klug per il suo sviluppo della microscopia elettronica cristallografica e per la sua delucidazione strutturale di complessi acido nucleico-proteina biologicamente importanti.




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Per gran parte della prima metà del XX secolo, la determinazione della struttura delle biomolecole — proteine, DNA e RNA — era apparsa come una sfida significativa nel campo della biochimica. La conoscenza degli scienziati si è evoluta costantemente negli ultimi sei decenni, a partire dai pionieristici studi cristallografici sulle strutture delle proteine ​​globulari che hanno portato a Max F Perutz e John C Kendrew il Nobel per la chimica nel 1962, fino alla padronanza della microscopia crioelettronica (cryo-EM) per cui è stato assegnato il Premio 2017.

Negli anni '50, la cristallografia a raggi X (esponendo i cristalli proteici ai raggi X) è stata utilizzata per sviluppare modelli di biomolecole per la ricerca e lo sviluppo; negli anni '80 è stata impiegata anche la spettroscopia di risonanza magnetica nucleare (NMR). L'uso di entrambe le tecniche era, tuttavia, soggetto a limitazioni imposte dalla natura delle biomolecole. La cristallografia a raggi X richiedeva cristalli ben organizzati: le biomolecole di solito non sono mai organizzate come cristalli. E l'NMR ha funzionato solo per un insieme relativamente piccolo di proteine.



I vincitori del Premio 2017 hanno impiegato tre diversi approcci che insieme hanno superato queste sfide, portando, come ha affermato il Comitato Nobel, la biochimica in una nuova era, rendendo più facile che mai catturare immagini di biomolecole.



Cristallografia a raggi X al microscopio elettronico

Richard Henderson abbandonò la cristallografia a raggi X e ricorse all'imaging delle proteine ​​utilizzando la microscopia elettronica a trasmissione, in cui, invece della luce, un sottile fascio di elettroni viene inviato attraverso il campione. Tuttavia, mentre il microscopio elettronico è utile per ottenere la struttura atomica, diciamo, di una proteina di membrana, l'intenso fascio di elettroni necessario per immagini ad alta risoluzione incenerisce il materiale biologico. E una riduzione dell'intensità del raggio significa una sostanziale perdita di contrasto e l'immagine diventa sfocata.



Inoltre, il requisito del vuoto per la microscopia elettronica significava il deterioramento delle biomolecole con l'evaporazione dell'acqua circostante.

Henderson ha lavorato con la batteriorodopsina, una proteina di colore viola incorporata nella membrana di un organismo fotosintetizzante. Per evitare che venisse incenerito, lasciò la proteina sensibile nella membrana e fece esplodere un raggio di elettroni più debole attraverso il campione. Le immagini sono state scattate da molte angolazioni diverse della stessa membrana al microscopio elettronico per produrre un modello 3D approssimativo della struttura della batteriorodopsina.



Questo avvenne nel 1975. Con l'evoluzione della microscopia elettronica con lenti migliori e lo sviluppo della criotecnologia (in cui i campioni venivano raffreddati con azoto liquido a circa -190 gradi Celsius per proteggerli dal fascio di elettroni) la sua tecnica riuscì a produrre, nel 1990 , una struttura batteriorodopsina a risoluzione atomica.

Elaborazione di immagini matematiche di immagini microscopiche di elettroni 2D



Sempre nel 1975, Joachim Frank ha preparato una strategia teorica per fondere insieme qualsiasi informazione sia contenuta nelle immagini bidimensionali da un microscopio elettronico, per generare un insieme tridimensionale ad alta risoluzione. Il suo metodo matematico ha setacciato le immagini 2D per identificare modelli ricorrenti e li ha ordinati in gruppi per unire le loro informazioni, producendo immagini più nitide. Questo modello ha aiutato a eludere le immagini poco nitide prodotte a causa dei fasci di elettroni più deboli utilizzati per le biomolecole. Gli strumenti matematici per l'analisi delle immagini sono stati compilati come una tuta di programma per computer.

Preparazione del campione

La sfida principale di garantire che i campioni di biomolecole non fossero disidratati e non collassassero nel vuoto dell'imaging crio-EM sotto il fascio di elettroni, è stata risolta da Jacques Dubochet.

La soluzione naturale al problema era il congelamento dei campioni. Poiché il ghiaccio evapora più lentamente dell'acqua, avrebbe dovuto funzionare. Tuttavia, l'acqua cristallina confondeva le immagini mentre i fasci di elettroni venivano diffratti attraverso i cristalli d'acqua.

Dubochet risolse il problema con un rapido raffreddamento che non consentiva alle molecole d'acqua di disporsi in forma cristallina; si trasformavano invece in acqua vetrificata che fungerebbe da vetro per il fascio di elettroni. La sua ricerca ha sviluppato una tecnica di preparazione del campione in cui le biomolecole sono schermate sotto l'acqua vetrificata. La tecnica è utilizzata nella crio-EM.

L'ultimo uso

Gli ultimi sviluppi tecnici, come l'introduzione di nuovi rivelatori di elettroni, i rivelatori di elettroni diretti, nei microscopi elettronici hanno contribuito a migliorare ulteriormente la risoluzione delle immagini catturate con crio-EM anabbaglianti per le biomolecole. L'introduzione dei rivelatori di elettroni diretti nei microscopi elettronici nel 2012-13 si è rivelata un potente strumento per gli scienziati che hanno affrontato la sfida del Zika virus che si è diffuso rapidamente in vari paesi nel 2015-16.


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JACQUES DUBOCHET

Nasce nel 1942 ad Aigle, in Svizzera. Ha completato il suo dottorato di ricerca nel 1973 presso l'Università di Ginevra e l'Università di Basilea, Svizzera. È Professore Onorario di Biofisica, Università di Losanna, Svizzera.

JOACHIM FRANK

Nasce nel 1940 a Siegen, in Germania. Ha completato il suo dottorato di ricerca nel 1970 presso l'Università tecnica di Monaco di Baviera, in Germania. È Professore di Biochimica e Biofisica Molecolare e di Scienze Biologiche, Columbia University, USA.

RICHARD HENDERSON

È nato nel 1945 a Edimburgo, in Scozia. Ha completato il suo dottorato di ricerca nel 1969 presso l'Università di Cambridge, nel Regno Unito. È Program Leader, MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge University.

VINCITORI 2016: JEAN-PIERRE SAUVAGE, SIR J FRASER STODDART e BERNARD L FERINGA per lo sviluppo di nanomacchine, costituite da molecole in movimento, che potranno eventualmente essere utilizzate per creare nuovi materiali, sensori e sistemi di accumulo di energia.

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